Keratine

La kératine est insoluble, et peut être retrouvée sur l'épiderme de certains animaux, notamment les mammifères, ce qui leur garantit une peau imperméable. Parfois, lors d'une friction trop importante, la kératine se développe à la surface de la peau : c'est la corne. Les cellules qui produisent la kératine meurent et sont remplacées continuellement. Les morceaux de kératine qui restent emprisonnés dans les cheveux sont couramment appelés des pellicules.

La molécule de kératine est hélicoïdale et fibreuse, elle s'enroule autour d'autres molécules de kératine pour former des filaments intermédiaires. Ces protéines contiennent un haut taux d'acides aminés à base de soufre, principalement la cystéine, qui forment un pont disulfure entre les molécules, conférant sa rigidité à l'ensemble. La chevelure humaine est constituée à 14 % de cystéine.

Il y a deux principales formes de kératines : l'alpha-kératine, ou α-keratin, présente chez les mammifères notamment, dont l'humain, et la bêta-kératine, ou β-keratin, que l'on retrouve chez les reptiles et les oiseaux. Ces deux types de kératines ne présentent clairement pas d'homologie de séquence^[1]. La bêta-kératine est plus résistante que l'alpha-kératine.

Chez l'être humain, la kératine est fabriquée par les kératinocytes, cellules se trouvant dans la couche profonde de l'épiderme. Les kératinocytes absorbent la mélanine (pigment fabriqué par les mélanocytes), se colorent et ainsi cette pigmentation de l'épiderme permet de protéger les kératinocytes des rayons ultraviolets du Soleil.

Chez les mammifères, on distingue encore deux familles au sein des alpha-kératines : les kératines épithéliales ou cytokératines, et les kératines qui forment les poils et cheveux, appelées exokératines. On peut encore diviser chacune de ces kératines dans les cytokératines de type I et exokératines de type I (acides) ou dans les cytokératines de type II et exokératines de type II (basiques à neutres).

Les ongles et les poils, chez les primates, sont faits de kératine.

Certains insectes, comme les mites, ont la capacité de digérer la kératine. Ils sont dit kératophages.

source: wikipedia

L’a-kératine et la structure des cheveux 

Des protéines fibreuses se distinguent des protéines globulaires par leur forme spécifiquement étirée.
Elles jouent un rôle structurel important dans les cellules et dans les tissus des animaux.

L’a-kératine est la protéine la plus importante dans les cheveux et dans les ongles. La succession des acides aminés dans l’a-kératine est à l’origine de la formation de longs domaines d’hélices a - dont la longueur dépasse 300 résidus. Deux hélices a (colorées en rouge et en jaune dans la figure) s’enroulent l’une autour de l’autre en tournant vers la gauche (2a dans la figure), et deux hélices de ce type forment à nouveau une hélice à rotation gauche. Cette fibre constituée par quatre molécules s’appelle une protofibrille (P dans la figure). En définitive, huit protofibrilles, suite à un empilage circulaire ou carré, formeront la base de la structure des cheveux à savoir une microfibrille. Cette structure est étirable et flexible et peut être comparée à celle d’une corde dont les différents brins sont enroulés les uns autour des autres.

L’a-kératine possède une teneur élevée en acide aminé sulfuré, la cystéine (à concurrence d’environ 11%). Les groupes thiols (-SH) dans deux résidus cystéine de ce type peuvent former par oxydation un pont disulfure
(-S-S-) et stabiliser de cette manière la structure tertiaire. Lors d’une permanente chez le coiffeur, ces ponts disulfures seront à nouveau soumis à une réduction. Après le réarrangement des fibres et une nouvelle oxydation, la coiffure conservera mieux sa nouvelle forme.